TB-500 und Thymosin beta-4 in der Forschung
Von Redactie PEPTID8 · 5 september 2026 · 7 min Lesezeit
TB-500, TB 500, Thymosin Beta-4, Thymosine Bèta-4: vier Schreibweisen, zwei Moleküle. Das eine ist ein Protein, das in nahezu jeder Zelle vorkommt, das andere ein synthetisches Fragment davon, das in der präklinischen Gewebeforschung untersucht wird. Dieser Artikel erläutert, wie sich die beiden zueinander verhalten, welche Modelle die Literatur verwendet, was über das Fragment selbst bekannt ist und wie Sie den Laborbericht lesen.
Was Thymosin beta-4 ist
Thymosin beta-4 (Tβ4) ist ein kleines Protein aus 43 Aminosäuren, kodiert durch das Gen TMSB4X, das in hohen Konzentrationen in Blutplättchen und in nahezu allen Zelltypen vorkommt. Die bekannteste Funktion ist die Bindung von G-Aktin, dem freien Baustein des Zytoskeletts. Durch das Halten von G-Aktin reguliert Tβ4 mit, wie viel Aktin zur Bildung von Filamenten verfügbar ist, und damit, wie beweglich eine Zelle ist. Prozesse, bei denen sich Zellen verlagern müssen, wie der Wundverschluss oder das Auswachsen eines Blutgefäßes, stützen sich auf diesen Mechanismus.
Der Übersichtsartikel von Goldstein und Kollegen (2012) in Expert Opinion on Biological Therapy beschreibt Tβ4 als multifunktionales Peptid, das in Tiermodellen auf Wundverschluss, Entzündungsmarker und die Bildung neuer Blutgefäße untersucht wurde. Das Review von Xing und Kollegen (2021) in Frontiers in Endocrinology fasst die späteren Arbeiten zusammen, von Haut- bis hin zu Herz- und Nierenmodellen. Dieses Review zeigt auch, dass verschiedene Abschnitte der Kette mit unterschiedlichen Funktionen assoziiert werden: der Bereich von Aminosäure 17 bis 23 mit der Bildung neuer Blutgefäße und das Abbauprodukt Ac-SDKP mit Befunden in Modellen von Nierenschäden.
Was bei TB-500 davon übrig bleibt
TB-500 ist nicht das gesamte Protein. Es ist das synthetische Fragment Ac-LKKTETQ: sieben Aminosäuren, entsprechend den Positionen 17 bis 23 von Tβ4, der Region, von der angenommen wird, dass sie die aktinbindende Funktion trägt, mit einer Acetylgruppe am N-Terminus. Die Molekülmasse beträgt 889,0 g/mol, die CAS-Nummer 885340-08-9 (PubChem CID 62707662).
Esposito und Kollegen (2012) synthetisierten und charakterisierten dieses acetylierte Fragment in Drug Testing and Analysis, nachdem es in Produkten nachgewiesen worden war, die unter dem Namen TB-500 zirkulierten. Ihre Arbeit ist analytischer Natur: Sie hält fest, wie sich das Molekül in der Chromatographie und Massenspektrometrie verhält, damit Laboratorien es zuverlässig identifizieren können. Ho und Kollegen (2012) entwickelten kurz darauf eine LC-MS-Methode zum Nachweis von TB-500 in Plasma und Urin von Pferden im Rahmen von Dopingkontrollen im Pferdesport.
Dieser Unterschied zwischen Protein und Fragment ist nicht kosmetischer Natur. Ein Fragment aus sieben Aminosäuren kann die Aktinbindung des vollständigen Proteins imitieren, jedoch nicht automatisch jede andere Funktion der 43-Aminosäuren-Kette. Ac-SDKP ist beispielsweise ein anderer Abschnitt der Kette und somit nicht in TB-500 enthalten. Die Literatur zu Tβ4 liefert daher Kontext für TB-500, keinen direkten Beweis dafür.
In der Vial befindet sich das Fragment, nicht das Protein.
Welche Modelle untersucht werden
Die Forschung zu Tβ4 und TB-500 findet fast ausschließlich in Zellkulturen und Tiermodellen statt. Zwei vielzitierte Studien veranschaulichen, wie ein solcher Versuchsaufbau aussieht.
Malinda und Kollegen (1999) verwendeten im Journal of Investigative Dermatology ein Wundmodell an Ratten mit einer Wunde über die gesamte Hautdicke. In den Gruppen mit Tβ4 war die Reepithelisierung nach vier Tagen um 42 Prozent und nach sieben Tagen um bis zu 61 Prozent weiter fortgeschritten als in der Kontrollgruppe mit Kochsalzlösung. Die Forscher maßen zudem eine erhöhte Kollagenablagerung, mehr neue Blutgefäße und eine schnellere Migration von Keratinozyten, den Zellen der Epidermis.
Bock-Marquette und Kollegen (2004) beschrieben in Nature, wie Tβ4 in der Zellkultur die Migration und das Überleben von Herzmuskelzellen steigerte. Das Protein bildete einen Komplex mit PINCH und der Integrin-verknüpften Kinase (ILK), was zur Aktivierung des Überlebensenzyma Akt führte. In einem Mausmodell mit ligierter Koronararterie beobachteten die Forscher eine erhöhte ILK- und Akt-Aktivität im Herzen, ein besseres frühes Überleben von Herzmuskelzellen und eine verbesserte Herzfunktion.
Beide Studien verwendeten das vollständige Protein, nicht das Fragment. Das ist typisch: Der Großteil der Literatur befasst sich mit Tβ4, während zu TB-500 als isoliertem Molekül vor allem analytische Arbeiten veröffentlicht wurden. Die Endpunkte in diesem Feld bleiben stets dieselben: Zellmigration, Bildung neuer Blutgefäße, Wundverschluss und Narbenbildung. Kontrollierte Studien am Menschen sind begrenzt, und TB-500 ist nirgendwo als Arzneimittel zugelassen.
TB-500 und BPC-157: unterschiedlicher Mechanismus
Beide sind unter Regenerationsforschung aufgeführt, in der Literatur geht es jedoch um unterschiedliche Mechanismen. BPC-157 ist ein Pentadecapeptid, das mit der Wachstumsfaktorsignalisierung und dem Stickstoffmonoxidsystem verknüpft wird, insbesondere in lokalen Sehnen-, Bänder- und Darmmodellen. TB-500 wird hinsichtlich Zellmigration und der Bildung neuer Blutgefäße über die Aktinbindung untersucht. Die Forschungslinie zu BPC-157 selbst finden Sie in BPC-157 in der präklinischen Forschung; ein direkter Vergleich beider Peptiden findet sich in BPC-157 vs TB-500.
Rahman und Kollegen (2026) ordnen sie in einer Übersicht über Peptide in der Orthopädie derselben Kategorie zu: Verbindungen, deren präklinische Arbeit weiter fortgeschritten ist als die klinische. Nach Ansicht der Autoren fehlen klinische Studien, und das, was klinisch darüber bekannt ist, stützt sich vor allem auf Fallberichte, Anekdoten und mechanistische Überlegungen statt auf große randomisierte Studien. Das ist eine sachliche Zusammenfassung des aktuellen Status beider Substanzen.
Die BPC-157 + TB-500 Blend
Da die Literatur die beiden Peptide regelmäßig nebeneinander untersucht, bieten wir sie auch als Kombination an: eine Vial, in der BPC-157 und TB-500 in einem festen Verhältnis gemeinsam lyophilisiert sind. Ein kombinierter Versuchsaufbau erfordert dadurch eine einzige Rekonstitution statt zwei. Es handelt sich um ein eigenständiges Produkt mit einer eigenen Seite und einem eigenen Berichtstatus; die separaten Vials bleiben weiterhin bestehen.
Für alle Varianten gilt, dass ein lyophilisiertes Peptid im Labor am stabilsten ist, solange es trocken, kühl und dunkel gelagert wird. Was sich ändert, sobald eine Vial gelöst wurde, erfahren Sie in Lagerung von Peptiden.
Den Laborbericht lesen
Auf der Produktseite von TB-500 ist der Bericht von BTLabs aufgeführt, sofern vorhanden, mit zwei Analysen: einer HPLC-Bestimmung der Reinheit und einem FTIR-Spektrum, das die Identität bestätigt. FTIR bestätigt die Identität durch den Vergleich des Infrarotspektrums der Probe mit einer Referenz. Wer zusätzlich die Molekülmasse überprüfen möchte, benötigt eine Massenspektrometrie: Die gemessene Masse sollte dann zu 889 g/mol passen, und eine Version ohne die Acetylgruppe wäre etwa 42 Dalton leichter. Wie sich beide Messtechniken zueinander verhalten, lesen Sie in Reinheit, HPLC und Massenspektrometrie.
Achten Sie darauf, ob der Bericht zur jeweiligen Stärke gehört, die Sie betrachten; die Chargennummer auf dem Etikett sollte mit der Nummer im Bericht übereinstimmen, und über den Verify-Link können Sie das Original beim Labor abrufen.
Was der Bericht nicht aussagt: wie das Produkt verwendet werden sollte. Es handelt sich um ein Analysezertifikat, nicht um eine Gebrauchsanweisung. Für die Laborarbeit stehen die Rekonstitutionsanleitung und der Peptid-Rechner zur Verfügung.
Häufig gestellte Fragen
Ist TB-500 dasselbe wie Thymosin beta-4?
Nein. Thymosin beta-4 ist ein Protein aus 43 Aminosäuren, das natürlicherweise in Zellen vorkommt. TB-500 ist ein synthetisches Fragment aus sieben Aminosäuren (Ac-LKKTETQ), abgeleitet von den Positionen 17 bis 23 dieses Proteins, mit einer Acetylgruppe am Terminus.
Warum wird die Literatur zu Tβ4 bei TB-500 zitiert?
Weil das Fragment die Region enthält, die mit der Aktinbindung assoziiert wird, und weil über das Fragment selbst nur wenige biologische Untersuchungen veröffentlicht wurden. Diese Literatur liefert somit mechanistischen Kontext, ist jedoch keine Messung an TB-500 selbst.
Wurde TB-500 am Menschen untersucht?
Kontrollierte Untersuchungen am Menschen sind begrenzt; die Forschung findet fast ausschließlich in Zellkulturen und Tiermodellen statt. TB-500 ist kein Arzneimittel und nicht für den menschlichen Gebrauch bestimmt.
Was muss auf dem Laborbericht von TB-500 stehen?
Eine HPLC-Reinheit und eine Identitätsbestätigung (bei BTLabs via FTIR), plus eine Chargennummer, die mit dem Etikett übereinstimmt. Über den Verify-Link prüfen Sie den Bericht direkt beim Labor.
Quellen
- Goldstein AL, Hannappel E, Sosne G, Kleinman HK. Thymosin β4: a multi-functional regenerative peptide. Basic properties and clinical applications. Expert Opinion on Biological Therapy, 2012. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22074294/
- Xing Y, Ye Y, Zuo H, Li Y. Progress on the Function and Application of Thymosin β4. Frontiers in Endocrinology, 2021. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34992578/
- Esposito et al. Synthesis and characterization of the N-terminal acetylated 17-23 fragment of thymosin beta 4 identified in TB-500, a product suspected to possess doping potential. Drug Testing and Analysis, 2012. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22962027/
- Ho et al. Doping control analysis of TB-500, a synthetic version of an active region of thymosin β4, in equine urine and plasma by liquid chromatography-mass spectrometry. Journal of Chromatography A, 2012. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23084823/
- Malinda KM, Sidhu GS, Mani H, et al. Thymosin beta4 accelerates wound healing. Journal of Investigative Dermatology, 1999. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10469335/
- Bock-Marquette I, Saxena A, White MD, DiMaio JM, Srivastava D. Thymosin beta4 activates integrin-linked kinase and promotes cardiac cell migration, survival and cardiac repair. Nature, 2004. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15565145/
- Rahman et al. Therapeutic Peptides in Orthopaedics: Applications, Challenges, and Future Directions. JAAOS Global Research & Reviews, 2026. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/41490200/
Häufig gestellte Fragen
TB-500 (auch geschrieben als TB 500 oder TB500) ist das synthetische Fragment Ac-LKKTETQ von Thymosin Beta-4: sieben Aminosäuren aus der aktinbindenden Region dieses Proteins. Es wird in der präklinischen Forschung in Bezug auf Zellmigration und die Bildung neuer Blutgefäße untersucht.
In der Literatur zur Erforschung von Gewebemodellen: Zellmigration, die Bildung neuer Blutgefäße und Wundverschluss, in Zellkultur- und Tiermodellen. Es ist nirgendwo als Arzneimittel zugelassen und es gibt keine kontrollierten Untersuchungen am Menschen, die diese Befunde bestätigen.
Nein. Thymosin beta-4 ist das vollständige Protein aus 43 Aminosäuren; TB-500 ist ein synthetisches Fragment aus sieben Aminosäuren davon. Sie teilen sich die aktinbindende Region, aber die Literatur über das gesamte Protein gilt nicht automatisch für das Fragment.
Ein Vial, in dem BPC-157 und TB-500 in einem festen Verhältnis zusammen lyophilisiert sind, sodass ein kombinierter Versuchsaufbau nur eine Rekonstitution erfordert. Es ist ein separates Produkt; die Zusammensetzung ist auf der Produktseite angegeben.
